Ribosome

Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques (c'est-à-dire composés de protéines et d'ARN) présents dans les cellules eucaryotes etprocaryotes. Leur fonction est de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans l'ARN messager. Ils sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité catalytique, et de protéines ribosomiques. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités, une plus petite qui « lit » l'ARN messager et une plus grosse qui se charge de la synthèse de la protéine correspondante.

Schema d'une cellule animale type :
(1) nucleole
(2) Noyau
(3) ribosomes (petits points)
(4) vesicule
(5) Réticulum endoplasmique granuleux (REG)
(6) Appareil de Golgi
(7) cytosquelette
(8) Réticulum endoplasmique lisse
(9) Mitochondries
(10) vacuole
(11) cytoplasme
(12) lysosome
(13) centrosome constitué de deuxcentrioles

Localisation[modifier]

Ils se trouvent dans le cytoplasme, libres, ou associés, soit aux membranes du réticulum endoplasmique, soit à l'enveloppe nucléaire, soit même chez certaines bactéries à leur membrane interne (par exemple chez Escherichia coli). Lorsque la traduction est très active, plusieurs ribosomes peuvent être associés simultanément à un même ARN messager, ce chapelet de ribosomes consécutifs sur l'ARN etant appelé polysome ou polyribosome. On trouve aussi des ribosomes dans les mitochondries et certains plastes, et leur structure est proche de celle des ribosomes procaryotes. Ceci s'explique par la théorie de l'endosymbiose. Leur fonction est de traduire les ARN messagers issus de l'ADN mitochondrial ou de l'ADN chloroplastique.

Structure[modifier]

Structure atomique de la grande sous-unité 50S du ribosome.
Les protéines sont colorées en bleu et lesARN en orange. Le site actif, l'adénine 2486 est coloré en rouge.
Comportant des ARN dits ARN ribosomiques (ou ARNr) et des protéines ribosomiques, ils sont composés de deux sous-unités : une grande (L pourlarge) et une petite (S pour small) sous-unité. Ces sous-unités sont construites autour d'un cœur d'ARN ribosomique possédant une structure très compacte, autour duquel sont accrochées les protéines. Le site actif du ribosome qui catalyse la liaison peptidique est constitué d'ARN. La biogenèsedes ribosomes a lieu dans le nucléole, une structure du noyau.
  • Grande sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle est constituée de trois molécules d'ARNr (5S, 28S et 5.8S, comportant respectivement 120, 4 700 et 160 nucléotides), et de 49 protéines ribosomiques. Cette grande sous-unité a une masse moléculaire de 2,8.106Daltons, un coefficient de sédimentation de 60S. Chez les procaryotes, cette grande sous-unité est caractérisée par un coefficient de sédimentation de 50S ; elle est composée d'ARN 23S (2 300 nucléotides), d'ARN 5 S (120 nucléotides) et de 34 protéines.
  • Petite sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle n'est constituée que d'une molécule d'ARNr (18S, comportant mille neuf cents nucléotides) et de trente-trois protéines ribosomiques. Cette petite sous-unité a une masse moléculaire de 1,4.106 Daltons, un coefficient de sédimentation de 40S. Chez les procaryotes, elle est constituée d'ARNr 16S (1540 nucléotides) et de vingt-et-une protéines. Son coefficient de sédimentation est de 30S.
Au total, le ribosome fonctionnel (composé des deux sous-unités réunies) a une masse moléculaire de 4,2.106 Daltons, un coefficient de sédimentation de 80S chez les eucaryotes et 70S chez les procaryotes.
Les ribosomes 70S des procaryotes ont une taille de 25nm de diamètre (il y a une distance de 20nm entre le site A et le site E)
Les ribosomes 70S des procaryotes sont sensibles à certains antibiotiques qui n'ont pas d'effets sur les ribosomes 80S des eucaryotes.
Les mitochondries et les chloroplastes (des cellules végétales) contiennent également des ribosomes 70S, ce qui en plus du fait qu'ils ont leur propre ADN et leur propre mécanisme de reproduction, étayerait la thèse selon laquelle ces organites seraient issues de procaryotes en symbiose avec la cellule eucaryote (théorie de l'endosymbiose).

Fonctions[modifier]

Article détaillé : Traduction (biologie).
Processus de traduction de l'ARN en protéine par le ribosome
Le ribosome est la « machine » qui assure la traduction de la molécule d'ARNm dans la synthèse des protéines. Le code génétique assure la correspondance entre la séquence de l'ARNm et la séquence du polypeptide synthétisé. Le ribosome utilise les ARN de transfert ou ARNt comme « adaptateurs » entre l'ARN messager et les acides aminés.
L'ARN messager passe à travers la petite sous-unité (30S ou 40S) qui contient les sites de fixation des ARNt sur l'ARNm. La grande sous-unité contient la partie catalytique, appelée centre peptidyl-transférase, qui effectue la synthèse de la liaison peptidique entre lesacides aminés consécutifs de la protéine. La grande sous-unité contient également un tunnel par lequel sort la chaîne protéique en cours de synthèse. Il existe aussi dans la grande sous-unité trois sites (A ou site Aminoacyl, P ou site Peptidyl et E ou site Exit) où vont se fixer les ARNt porteurs des acides aminés pendant la traduction. Le site (P) est occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé lié à la chaîne polypeptidique résultante. Le site (A) est, quant à lui, occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé en attente d'être lié à la chaîne polypeptidique. Enfin, le site (E) permet la libération de l'ARNt désacétylé qui a livré son acide aminé.
Le ribosome est de plus un moteur moléculaire, qui avance sur l'ARN messager en consommant l'énergie fournie par l'hydrolyse de laGTP. Plusieurs protéines, appelées facteurs d'élongation, sont associées à ce mouvement, appelé translocation.

Découvertes[modifier]

En février 2009, la revue Nature a publié un article rédigé par des biophysiciens de l'Université de Montréal : ils y expliquent les mécanismes de formation de cette molécule qui peut contenir jusqu'à 300 000 atomes1. Ces explications permettraient de mieux comprendre les mécanismes de création des êtres vivants.

Notes et références[modifier]

  1.  Pauline Gravel, « Découverte du chaînon manquant aux origines de la vie », dans Le Devoir, 21 février 2009 [texte intégral [archive] (page consultée le 21 février 2009)]

Voir aussi[modifier]

Bibliographie[modifier]

  • D. Fourmy, S. Yoshizawa et H. Grosjean, « Le ribosome : l'usine à protéines », Pour la Science, 313, novembre 2003.

Articles connexes[modifier]

Liens externes[modifier]

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